生物化学第四版答案
【篇一：生物化学简明教程第4版课后习题答案】
学研究的对象和内容是什么？
解答：生物化学主要研究:
（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；
（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；
（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；
（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳
与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多成了生物分子碳骨架上的氨基（—nh2）、羟基（—oh）、羰基（c）、羧基（—cooh）、巯基（—sh）、磷酸基（—po4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白
质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（n 端→c端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
1．绪论
1-1
1-2
2 蛋白质化学
1．用于测定蛋白质多肽链n端、c端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） n-末端测定法：常采用
①2,4―二硝基氟苯法、edman降解法、丹磺酰氯法。 2,4―二硝基氟苯(dnfb或fdnb)法：
多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝2,4―dnfb）反应（sanger反应），生成dnp―多肽或dnp―蛋白质。由于dnfb基氟苯（
与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此dnp―多肽经酸水解后，只有n―末端氨基酸为黄色dnp―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。
② 丹磺酰氯(dns)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（dns―cl）反应生成dns―多肽或dns―蛋白质。由于dns与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此dns―多肽经酸水解后，只有n―末端氨基酸为强烈的荧光物质dns―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。
③ 苯异硫氰酸脂（pitc或edman降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（pitc）反应（edman反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，n―末端的ptc―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去n―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。
④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的n端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的n端残基序列。
（2）c―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除c端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
③ 羧肽酶法：是一类肽链外切酶，专一的从肽链的c―末端开始逐个降解，释放出游离的氨
基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量（摩尔数）与反应时间的关系，便可以知道该肽链的c―末端氨基酸序列。
2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？
解答：
（1）血红蛋白：
最低相对分子质量＝
（2）酶： 铁的相对原子质量55.8?100＝?100?13100铁的百分含量0.426
因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等，所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为：
1.65%:2.48%=2:3，因此，该酶分子中至少含有2个亮氨酸，3个异亮氨酸。
mr?最低??
mr?最低??2?131.11?100?159001.65 3?131.11?100?159002.48
3．指出下面ph条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？
（1）胃蛋白酶（pi 1.0），在ph 5.0；
（2）血清清蛋白（pi 4.9），在ph 6.0；
解答：（1）胃蛋白酶pi 1.0＜环境ph 5.0，带负电荷，向正极移动；
（2）血清清蛋白pi 4.9＜环境ph 6.0，带负电荷，向正极移动；
4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？
解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失； ②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
蛋白质的沉淀可以分为两类：
（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。
（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。
蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。
（1）测定小肽的氨基酸序列。
（2）鉴定肽的氨基末端残基。
（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂？
（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（5）在甲硫氨酸残基羧基侧水解肽键。
（6）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。
解答：（1）异硫氰酸苯酯；（2）丹黄酰氯；（3）脲；
凝乳蛋白酶；（5）cnbr；（6）胰蛋白酶。
6．由下列信息求八肽的序列。
（1）酸水解得 ala，arg，leu，met，phe，thr，2val。
（2）sanger试剂处理得dnp-ala。
（3）胰蛋白酶处理得ala，arg，thr 和 leu，met，phe，2val。当以sanger试剂处理时分别得到dnp-ala和dnp-val。
（4）溴化氰处理得 ala，arg，高丝氨酸内酯，thr，2val，和 leu，phe，当用sanger试剂处理时，分别得dnp-ala和dnp-leu。
解答：由（2）推出n末端为ala；由（3）推出val位于n端第四，arg为第三，而thr为第二；溴化氰裂解，得出n端第六位是met，由于第七位是leu，所以phe为第八；由（4），第五为val。所以八肽为：ala-thr-arg-val-val-met-leu-phe。
8．当一种四肽与fdnb反应后，用5.7mol/lhcl水解得到dnp-val及其他3种氨基酸；当这四肽用胰蛋白酶水解时发现两种碎片段；其中一片用libh4（下标）还原后再进行酸水解，水解液内有氨基乙醇和一种在浓硫酸条件下能与乙醛酸反应产生紫（红）色产物的氨基酸。试问这四肽的一级结构是由哪几种氨基酸组成的？
解答：（1）四肽与fdnb反应后，用5.7mol/lhcl水解得到dnp-val，证明n端为val。 ?-巯基乙醇还原二硫键；（4）胰
【篇二：生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案】
化学研究的对象和内容是什么？
解答：生物化学主要研究:
（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；
（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；
（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；
（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2 蛋白质化学
1．用于测定蛋白质多肽链n端、c端的常用方法有哪些？基本原理是什么？
解答：（1） n-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、edman降解法、丹磺酰氯法。
（2）c―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
3．指出下面ph条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？
（1）胃蛋白酶（pi 1.0），在ph 5.0；
（2）血清清蛋白（pi 4.9），在ph 6.0；
解答：（1）胃蛋白酶pi 1.0＜环境ph 5.0，带负电荷，向正极移动；
（2）血清清蛋白pi 4.9＜环境ph 6.0，带负电荷，向正极移动；
4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？
解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定
而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
蛋白质的沉淀可以分为两类：
（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。
（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。
蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。
（1）测定小肽的氨基酸序列。
（2）鉴定肽的氨基末端残基。
（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂？
（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（5）在甲硫氨酸残基羧基侧水解肽键。
（6）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。
解答：（1）异硫氰酸苯酯；（2）丹黄酰氯；（3）脲；?-巯基乙醇还原二硫键；（4）胰凝乳蛋白酶；（5）cnbr；（6）胰蛋白酶。
9．概述测定蛋白质一级结构的基本步骤。
解答：（1）测定蛋白质中氨基酸组成。
（2）蛋白质的n端和c端的测定。
（3）应用两种或两种以上不同的水解方法将所要测定的蛋白质肽链断裂，各自得到一系列大小不同的肽段。
（4）分离提纯所产生的肽，并测定出它们的序列。
（5）从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质中全部氨基酸排列顺序。
如果蛋白质含有一条以上的肽链，则需先拆开成单个肽链再按上述原则确定其一级结构。如是含二硫键的蛋白质，也必须在测定其氨基酸排列顺序前，拆开二硫键，使肽链分开，并确定二硫键的位置。拆开二硫键可用过甲酸氧化，使胱氨酸部分氧化成两个半胱氨磺酸。
3 核酸
1．① 电泳分离四种核苷酸时，通常将缓冲液调到什么ph？此时它们是向哪极移动？移动的快慢顺序如何? ② 将四种核苷酸吸附于阴离子交换柱上时，应将溶液调到什么ph？③ 如果用逐渐降低ph的洗脱液对阴离子交换树脂上的四种核苷酸进行洗脱分离，其洗脱顺序如何？为什么？
解答：① 电泳分离4种核苷酸时应取ph3.5 的缓冲液，在该ph时，这4种单核苷酸之间所带负电荷差异较大，它们都向正极移动，但移动的速度不同，依次为：umpgmpampcmp；② 应取ph8.0，这样可使核苷酸带较多负电荷，利于吸附于阴离子交换树脂柱。虽然ph 11.4时核苷酸带有更多的负电荷，但ph过高对分离不利。③ 当不考虑树脂的非极性吸附时，根据核苷酸负电荷的多少来决定洗脱速度，则洗脱顺序为cmpamp gmp ump，但实际上核苷酸和聚苯乙烯阴离子交换树脂之间存在着非极性吸附，嘌呤碱基的非极性吸附是嘧啶碱基的3倍。静电吸附与非极性吸附共同作用的结果使洗脱顺序为：cmp amp ump gmp。
2．为什么dna不易被碱水解，而rna容易被碱水解?
解答：因为rna的核糖上有2?-oh基，在碱作用下形成2?,3?-环磷酸酯，继续水解产生2?-核苷酸和3?-核苷酸。dna的脱氧核糖上无2?-oh基，不能形成碱水解的中间产物，故对碱
有一定抗性。
3．一个双螺旋dna分子中有一条链的成分[a] = 0.30，[g] = 0.24，① 请推测这一条链上的[t]和[c]的情况。② 互补链的[a]，[g]，[t]和[c]的情况。
解答： ① [t] + [c] = 1–0.30–0.24 = 0.46；② [t] = 0.30，[c] = 0.24，[a] + [g] = 0.46。
10．真核生物基因组和原核生物基因组各有哪些特点?
解答： 不同点: ① 真核生物dna含量高，碱基对总数可达10 ，且与组蛋白稳定结合形成染色体，具有多个复制起点。原核生物dna含量低，不含组蛋白，称为类核体，只有一个复制起点。 ② 真核生物有多个呈线形的染色体；原核生物只有一条环形染色体。③ 真核生物dna中含有大量重复序列，原核生物细胞中无重复序列。④ 真核生物中为蛋白质编码的大多数基因都含有内含子(有断裂基因)；原核生物中不含内含子。⑤ 真核生物的rna是细胞核内合成的，它必须运输穿过核膜到细胞质才能翻译，这样严格的空间间隔在原核生物内是不存在的。⑥ 原核生物功能上密切相关的基因相互靠近，形成一个转录单位，称操纵子，真核生物不存在操纵子。⑦ 病毒基因组中普遍存在重叠基因，但近年发现这种情况在真核生物也不少见。相同点:都是由相同种类的核苷酸构成的的双螺旋结构，均是遗传信11
息的载体，均含有多个基因。
11．如何看待rna功能的多样性?它的核心作用是什么?
解答：rna的功能主要有: ① 控制蛋白质合成；② 作用于rna转录后加工与修饰；③ 参与
细胞功能的调节；④ 生物催化与其他细胞持家功能；⑤遗传信息的加工；⑥可能是生物进化时比蛋白质和dna更早出现的生物大分子。其核心作用是既可以作为信息分子又可以作为功能分子发挥作用。
12．什么是dna变性？dna变性后理化性质有何变化？
解答：dna双链转化成单链的过程称变性。引起dna变性的因素很多，如高温、超声波、强酸、强碱、有机溶剂和某些化学试剂（如尿素，酰胺)等都能引起变性。 dna变性后的理化性质变化主要有：① 天然dna分子的双螺旋结构解链变成单链的无规则线团，生物学活性丧失；② 天然的线型dna分子直径与长度之比可达1∶10，其水溶液具有很大的黏度。变性后，发生了螺旋-线团转变，黏度显著降低；③ 在氯化铯溶液中进行密度梯度离心，变性后的dna浮力密度大大增加，故沉降系数s增加；④ dna变性后，碱基的有序堆积被破坏，碱基被暴露出来，因此，紫外吸收值明显增加，产生所谓增色效应。⑤ dna分子具旋光性，旋光方向为右旋。由于dna分子的高度不对称性，因此旋光性很强，其[a] = 150。当dna分子变性时，比旋光值就大大下降。
13．哪些因素影响tm值的大小？
14．哪些因素影响dna复性的速度？
解答：影响复性速度的因素主要有：① 复性的温度，复性时单链随机碰撞，不能形成碱基配对或只形成局部碱基配对时，在较高的温度下两链重又分离，经过多次试探性碰撞才能形成正确的互补区。所以，核酸复性时温度不宜过低，tm-25℃是较合适的复性温度。② 单链片段的浓度，单链片段浓度越高，随机碰撞的频率越高，复性速度越快。③ 单链片段的长度，单链片段越大，扩散速度越慢，链间错配的概率也越高。因面复性速度也越慢，即dna的核苷酸对
数越多，复性的速度越慢，若以 c0为单链的初始浓度，t为复性的时间，复性达一半时的c0t值称c0t1/2，该数值越小，复性的速度越快。④ 单链片段的复杂度，在片段大小相似的情况下，片段内重复序列的重复次数越多，或者说复杂度越小，越容易形成互
补区，复性的速度就越快。真核生物dna的重复序列就是复生动力学的研究发现的，dna的复杂度越小，复性速度越快。
15．概述分子杂交的概念和应用领域。
解答：在退火条件下，不同来源的dna互补区形成双链，或dna单链和rna单链的互补区形成dna-rna杂合双链的过程称分子杂交。通常对天然或人工合成的dna或rna片段进行放射性同位素或荧光标记，做成探针，经杂交后，检测放射性同位素或荧光物质的位置，寻找与探针有互补关系的dna或rna。
16．概述核酸序列测定的方法和应用领域。
解答：dna的序列测定目前多采用sanger提出的链终止法，和gilbert提出的化学法。其中链终止法经不断改进，使用日益广泛。链终止法测序的技术基础主要有：① 用凝胶电泳分离dna单链片段时，小片段移动，大片段移动慢，用适当的方法可分离分子大小仅差一个核苷酸的dna片段。② 用合适的聚合酶可以在试管内合成单链dna模板的互补链。
【篇三：生物化学教程王镜岩等新版第四章习题答案详解】
>1. 解：mr=1021x110=112310
2. 解：mr=204.11/1.63%=12522
4. 答：（a）该肽有7个可解离的基团，即glu的nh2、cooh 、his的-nh+- arg的两个氨基、pro的侧链氨基以及gly的cooh，在ph=3.8时，羧基以-coo的形式，氨基带正电，则电荷符号为+，数量为3。ph=11时羧基以-coo-而氨基不带电（除arg的胍基外），则电荷符号为0.
（b）不会
5解：1、n-末端分析：fdnb法得：asp-；
2、c-末端分析：羧肽酶法得：-val；
3、胰蛋白酶只断裂赖氨酸或精氨酸残基的羧基形成的肽键，得到的是以arg和lys为c-末端残基的肽断。酸水解使asn→asp+ nh4，由已知条件（lys、asp、glu、ala、tyr）可得：asn-( )-( )-( )-lys-( )-( )-val；
4、fdnb法分析n-末端得dnp-his，酸水解使gln→glu+nh4++—由已知条件（his、glu、val）可得：asn-( )-( )-( )-lys-his-gln-val；
5、糜蛋白酶断裂phe、trp和tyr等疏水氨基酸残基的羧基
（2）糜蛋白酶断裂phe、trp和tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键，由已知两肽段氨基酸组成（ala、tyr、ser和pro、phe、lys、arg）可得：-( )-( )-tyr-和-( )-( )-( )-phe-；
（3）由（2）得的两肽段分别与fdnb反应，分别产生dnp-ser和dnp-lys可知该两肽段的n-末端分别为-ser-和-lys-，结合
（2）可得：-ser-ala-tyr-和-lys-( )-( )-phe-；
（4）胰蛋白酶专一断裂arg或lys残基的羧基参与形成的肽键，由题生成的两肽段氨基酸组成（arg、pro和phe、tyr、lys、ser、ala）可得：-pro-arg-和-( )-( )-( )-( )-lys； 综合（2）、（3）、（4）可得此肽一级结构为：
-lys-pro-arg-phe-ser-ala-tyr-
7.解：（a）说明链1在 2位cys与12位cys之间有二硫键；
(c)说明连1的cys2和链2的cys3之间有二硫键
（d）说明链2在 1位cys与5位cys之间有二硫键
8. 解：（1）用羧肽酶a和b处理十肽无效说明该十肽c-末端残基为-pro；
（2）胰蛋白酶专一断裂lys或arg残基的羧基参与形成的肽键，该十肽在胰蛋白酶处理后产生了两个四肽和有利的
lys，说明十肽中含lys-…或-arg-…-lys-lys-…或
-arg-lys-…-lys-…arg-lys-…四种可能的肽段，且水解位置在4与5、5与6或4与5、8与9、9与10之间；
（3）梭菌蛋白酶专一裂解arg残基的羧基端肽键，处理该十肽后，产生一个四肽和一个六肽，则可知该十肽第四位为-arg-；
（4）溴化氰只断裂由met残基的羧基参加形成的肽键，处理该十肽后产生一个八肽和一个二肽，说明该十肽第八位或第二位为-met-；用单字母表示二肽为np，即-asn-pro-，故该十肽第八位为-met-；
（5）胰凝乳蛋白酶断裂phe、trp和tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键，处理该十肽后，产生两个三肽和一个四肽，说明该十肽第三位、第六位或第七位为trp或phe；
（6）一轮edman降解分析n-末端，根据其反应规律，可得n-末端氨基酸残基结构式为：-nh-ch(-ch2oh)-c(=o)-，还原为-nh-ch(-ch2oh)-cooh-，可知此为ser；
结合（1）、（2）、（3）、（4）、（5）、（6）可知该十肽的氨基酸序列为：ser-glu-tyr-arg-lys-lys-phe-met-asn-pro 9. 答:（a）两个；
（b）二硫键的位置可能是1-3和11-15或1-11和3-15或1-15和3-11，第一种情况，用胰蛋白酶断裂将产生两个肽加arg；第二种情况和第三种，将产生一个肽加arg，通过
二硫键部分氧化可以把后两种情况区别开来。
10. 解：（1）用boc保护ala氨基端，然后将其羧基挂接在树脂上；
（2）除去n端保护，将用boc保护的lys用缩合剂ddc与ala相连；
（3）将把树脂悬浮在无水三氟乙酸中，通人干燥的肽与树脂脱离，同时保护基也被切除。
hf，使
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